Едим, кушаем, питаемся… А чем и зачем? Часть III. Белки и аминокислоты (окончание)

ОрехиЗдравствуйте,  друзья!

Продолжаем начатый в предыдущих статьях разговор о составляющих (с точки зрения биохимии) нашего питания.

Вернёмся к белкам. Все белки как растительного, так и животного мира, «построены» из одних и тех же аминокислот.

Соединяясь друг с другом под действием соответствующих ферментов, аминокислоты образуют различные белки. При этом важно, что любая аминокислота вначале должна быть активирована АТФ, после активации аминокислоты попадают на транспортную РНК, а затем на рибосому, где и синтезируется белок.

Человека от других живых существ (также как и все остальные живые существа друг от друга) отличает порядок и набор аминокислот в структуре белковой молекулы.

Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, то есть зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок.

В ДНК любой клетки закодирована информация обо всех белках данного организма, о том, какие белки, в какой последовательности и сколько их будет синтезироваться.

Информация о построении пространственной структуры и функции каждого белка заложена в порядке чередования аминокислотных звеньев, их составе и количестве.

Аминокислоты в составе белка можно сравнить с буквами алфавита, при помощи которых, составляя слова, мы записываем (передаём) информацию. Слово может быть длинным или коротким, составленным из повторяющихся одинаковых букв, или содержать только разные буквы, но все они должны быть расположены в определённом порядке, только так слово обретёт смысл, то есть передаст информацию. Переставьте в любом слове буквы как попало – смысл будет утрачен, пропустите в любом слове буквы, и никто не поймёт, что за информацию слово должно было донести.

Так и в белках – замена одной единственной аминокислоты в составе белковой молекулы или нарушение порядка их в расположении обычно влечёт за собой изменение функции белка.

Итак, белки различаются по составу аминокислот, числу аминокислотных звеньев, порядку следования в цепи. Таким образом, 20 основных аминокислот образуют поистине безграничное количество вариантов их комбинаций в составе полипептидной цепи, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках.

В организме Человека обнаружено более 10 тысяч различных белков, выполняющих свои, очень важные для нас функции, и, повторюсь, все они построены из одних и тех же 20 аминокислот.

Где же их взять, эти аминокислоты? Об этом обязательно расскажу немного позже, сейчас определимся с пептидами и перейдём к функциям белков в нашем организме.

Вступая в реакцию взаимодействия, аминокислоты образуют пептиды, а связь между аминокислотными звеньями называют пептидной связью. Две аминокислоты образуют, таким образом, дипептид, который может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если соединяется более 10 аминокислот, получается полипептид.

Кстати, пептиды образуют не только протеиногенные аминокислоты, но и не участвующие в синтезе белка.

Молекулы белкаПо химическому составу выделяют белки простые, то есть состоящие только из аминокислот (например, сывороточный альбумин крови, некоторые ферменты, фибрин), и сложные, протеиды, включающие небелковые (простетические) группы. Соединяясь с углеводами, белки образуют гликопротеиды, с жирами (липидами) – липопротеиды, с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды. Простетическую группу могут образовывать также ионы металлов, остаток фосфорной кислоты и т.д. Например, большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела), гемоглобин являются белками сложными.

Вы, возможно, встречали термины фибриллярные или глобулярные белки. Относятся они к пространственной структуре белковых молекул.

Последовательность аминокислотных звеньев в полипептидной цепи определяет первичную структуру белка, например, белок – фермент рибонуклеаза составлен из 124 аминокислотных звеньев, стоящих друг за другом в определённом порядке. Пептидные цепи, уложенные в виде нитей, называют фибриллярными белками.

Молекулы большинства белков в живых клетках представляют собой не вытянутую цепочку, а скручены в спирали или образуют шаровидные формы – глобулы. Их называют глобулярными белками.

Итак, переходим к функциям белков в организме человека.

Функции белков в организме настолько много- и разнообразны, что без этих органических веществ невозможно существование нашего физического тела.

Две из этих функций мы уже рассмотрели: структурно-пластическую и каталитическую.

Структурно – пластическая функция заключаются, прежде всего, в том, что протеины являются главной составной частью всех клеток и межклеточных структур. Так как клетки, в свою очередь, образуют ткани и органы, то, соответственно, белки входят в состав всех органов и тканей. Кости, хрящи и сухожилия, мышцы и стенки кровеносных сосудов, волосы, ногти и т.д. содержат различные белки.

Ферменты, катализирующие протекание всех химических реакций в организме, являются белками (каталитическая или ферментативная функция белков).

Изменять активность многих ферментов, усиливая или подавляя их действие, способны гормоны, многие из которых являются белками, например, инсулин, глюкагон (антагонист инсулина), адренокортикотропный гормон и другие. Таким образом, гормонами белковой природы обеспечивается регуляторная функция белков, направленная на поддержание биологических констант в организме.

Транспортная функция заключается в способности определённых белков присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, а глобулины – ионы металлов и гормоны. Снабжение клеток кислородом и удаление углекислого газа из организма осуществляет сложный белок гемоглобин.

Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, участвуют в транспортировке различных веществ в клетку. Например, в силу специфики устройства биологических мембран, такие важные компоненты, как аминокислоты, сахара, щелочные металлы могут попасть внутрь клетки только с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану.

В клеточную мембрану также встроены молекулы белков, способных изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит приём сигналов извне и передача информации в клетку. Это сигнальная функция белков, весьма важная для жизни клетки.

Двигательная функция белков проявляется в осуществлении различных видов движений, обусловленных наличием особых сократительных белков. Например, участниками процесса сокращения мышц являются два белка – актин и миозин. В процессе мышечного сокращения происходит превращение химической энергии, запасённой в молекулах АТФ, в механическую работу.

Защитная функция белков проявляется в образовании иммуноглобулинов (антител) крови, обеспечивающих иммунную защиту организма. Фиброген и тромбин обеспечивают свёртывание крови и остановку кровотечения при ранениях. Белки связывают токсины и яды.

Белки могут служить источником энергии в клетке – энергетическая функция. При распаде одного грамма белка выделяется 17.6 кДж или 4.2 Ккал. Однако белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Из этого беглого и далеко не исчерпывающего обзора понятна роль белка для физического тела Человека. Можно также сделать вывод, что белки взаимозаменяемостью не обладают, выполняют строго «специализированные» функции и должны поступать с пищей регулярно, при этом включая полный набор «строительных блоков» — аминокислот.

На этом разговор о белках закончим (к ним мы ещё вернёмся немного позже) и перейдём к жирам и углеводам. Но уже в следующей части нашего анализа составляющих питания.

Оставайтесь на связи, следите за обновлением сайта!

{lang: 'ru'}

Поделиться в соц. сетях

Опубликовать в Google Plus
Опубликовать в LiveJournal
Опубликовать в Мой Мир
Опубликовать в Одноклассники
Опубликовать в Яндекс

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *